Konce eukaryotických chromozomů jsou tvořeny nukleoproteinovými komplexy - telomerami. Lidská telomerová DNA je tvořena opakujícími se krátkými se sekvencemi 5‘-TTAGGG-3’. Telomery jsou chráněny proteinovým komplexem nazývaným shelterin. Protein TRF2 je DNA-vazebný protein, který hraje centrální roli v shelterinu. TRF2 koordinuje proteinové podjednotky shelterinu při ochraně konců DNA před nechtěnými opravami DNA reparačním systémem. Navíc TRF2 pomáhá regulovat délku telomer vytvářením speciálních smyček na DNA. Mimoto se TRF2 se podílí na interakcích také s netelomerovými proteiny. Protein TRF2 se aktivně váže a chrání tak protein REST (repressor element-1 silencing transcription factor) před degradací v proteazomu. REST je transkripčním faktorem, který se nachází v promotorech genů řídících diferenciaci a dozrávání neuronů. REST epigeneticky umlčuje více než sto genů. Cílem této práce je určení interakčních domén mezi proteiny TRF2 a REST. Interakce proteinů budou charakterizovány nejdříve in vitro (ve zkumavce) s využitím připravených proteinů, tak také in vivo s použitím fluorescenčně značených proteinů v lidských buněčných kulturách. Získané poznatky budou využity při navrhování nových účinnějších přístupů při terapii nádorů mozku.