Relaxace v NMR spektroskopii představuje nejen fyzikální proces určující tvar spektrálních čar, ale také ideální prostředek pro studium molekulových pohybů. Tato metodika je standardně zavedena pro uspořádané proteiny, vnitřně neuspořádané problémy ale vyžadují použití jiných přístupů. Jedním rozdílem je nutnost jiné interpretace dat (není možné oddělit vnitřní pohyby od pohybu celé molekuly jako tuhého tělesa), dalším nutnost použití metod poskytujících vyšší rozlišení, než je používáno pro uspořádané proteiny. Oba druhy metod byly v nedávné době vyvinuty v laboratoři vedoucího. Cílem práce bude osvojit si teorii relaxace v NMR spektroskopii a aplikovat nabyté poznatky k analýze proteinů studovaných v laboratoři vedoucího, zejména podjednotky delta RNA polymerasy bakterie Bacillus subtilis s mutací měnící elektrostatické vlastnosti proteinu a proteinu MAP2c (microtubule associated protein 2c).